Художественная иллюстрация свёрнутой белковой молекулы

Охтинский колледж

Ферменты

Их классификация
и принцип действия

Выполнила студентка группы 142

Алещева Амелия
Витальевна

2026–2027

План

  1. Что такое ферменты

    Биологические катализаторы

  2. Строение и свойства

    Активный центр и специфичность

  3. Классификация

    Семь классов по типу реакции

  4. Принцип действия

    От субстрата к продуктам

  5. Условия активности

    Температура, pH и регуляция

  6. Роль и применение

    В организме и повседневной жизни

От устройства молекулы — к её роли в жизни.

Ферменты ускоряют
биохимические реакции

Ферменты — биологические катализаторы. Они снижают энергию активации и помогают реакциям в клетке идти быстрее.

Субстрат связывается с ферментом, превращается в продукты и освобождается
Связывание субстратаПревращениеВыход продуктов

Преимущественно белки.
Есть и каталитические РНК.

Работают многократно.
После реакции фермент снова готов к работе.

Активный центр связывает субстрат

Субстрат подходит к активному центру.

Форма определяет функцию

Белковая цепь сворачивается в пространственную структуру.

Активный центр — участок, где связывается субстрат и происходит реакция.

Изменение структуры может нарушить работу фермента.

Некоторым ферментам нужны помощники

Апофермент + кофактор
↓
Активный фермент

Ионы металлов

Mg²⁺, Zn²⁺ и другие ионы участвуют в работе ряда ферментов.

Коферменты

Органические помощники, например НАД⁺. Многие образуются из витаминов.

Апофермент — белковая часть фермента.

Ферменты действуют избирательно

Подходящий субстрат связывается.

У каждого — своя задача

Амилаза расщепляет крахмал, а липаза — жиры.

Ферменты эффективно ускоряют определённые реакции.

Они не меняют положение химического равновесия.

Тип реакции определяет класс фермента

Современная классификация IUBMB включает семь классов.

EC 1

Оксидоредуктазы

Переносят электроны и водород.

A → Aₒₓ

Пример: дегидрогеназы

EC 2

Трансферазы

Переносят группы между молекулами.

A–X + B → A + B–X

Пример: киназы

EC 3

Гидролазы

Расщепляют связи с участием воды.

A–B + H₂O → A–H + B–OH

Пример: липаза

Классы EC 4–7 выполняют разные задачи

EC 4

Лиазы

Разрывают связи без гидролиза.

Пример: декарбоксилаза

EC 5

Изомеразы

Перестраивают молекулу.

Пример: фосфоглюкоизомераза

EC 6

Лигазы

Соединяют молекулы с затратой энергии.

Пример: ДНК-лигаза

EC 7

Транслоказы

Переносят вещества через мембраны.

Пример: Na⁺/K⁺-АТФаза

Класс EC 7 — транслоказы — выделен в 2018 году.

Катализ проходит через комплекс с субстратом

E + S ⇄ ES → E + P

01

Связывание

Субстрат S соединяется с ферментом E.

02

Превращение

В комплексе ES протекает реакция.

03

Освобождение

Продукты P уходят. Фермент готов к новому циклу.

Активный центр может менять форму

«Ключ — замок»

Упрощённая модель: формы субстрата и центра заранее соответствуют друг другу.

Индуцированное соответствие

При связывании фермент меняет форму, точнее охватывая субстрат.

Фермент — гибкая структура, а не неподвижный шаблон.

Фермент снижает энергию активации

Энергия

Ход реакции →

Без фермента

С ферментом

Энергетический барьер ниже — реакция идёт быстрее.

Энергии исходных веществ и продуктов остаются прежними.

Схематический график, не экспериментальные данные.

Температура влияет на активность

Активность

Температура →

У каждого свой оптимум

До оптимума нагрев обычно ускоряет реакцию.

Сильный нагрев может вызвать денатурацию белка.

Охлаждение обычно замедляет работу фермента.

Кривая схематическая; оптимум зависит от фермента.

У каждого фермента свой оптимальный pH

Активность

Кислая среда ← pH → Щелочная

Среда имеет значение

Пепсин: кислая среда

Трипсин: слабощелочная среда

Изменение pH влияет на заряды и структуру активного центра.

Кривые показывают принцип, а не точные измерения.

Клетка регулирует работу ферментов

Скорость реакции

Концентрация субстрата →

При насыщении все активные центры заняты.

Ингибиторы тормозят

Конкурентные: соперничают с субстратом за активный центр.

Неконкурентные: связываются вне активного центра и снижают активность.

Активаторы усиливают

Некоторые вещества повышают активность фермента.

Ферменты работают в организме и в промышленности

Лаборатория для биологических исследований

В пищеварении

Амилаза — крахмал.
Липаза — жиры.
Протеазы — белки.

В повседневной жизни

Производство продуктов, лабораторная диагностика, ферментные моющие средства.

Главное: структура определяет функцию, а условия — активность.

Список литературы

  1. Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. Т. 1: Основы биохимии, строение и катализ.М.: Лаборатория знаний, 2022.
  2. Северин Е. С. (ред.). Биохимия: учебник. 5-е изд., испр. и доп.М.: ГЭОТАР-Медиа, 2016.
  3. Комов В. П., Шведова В. Н. Биохимия: учебник. 3-е изд.М.: Дрофа, 2008.
  4. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: учебник. 3-е изд.М.: Медицина, 1998.
  5. Тейлор Д., Грин Н., Стаут У. Биология: в 3 томах.М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2013.
Сделано на ХостAI